Структурный элемент мышц — мышечное волокно, каждое из которых в отдельности является не только клеточной, но и физиологической единицей, способной сокращаться. Мышечное волокно представляет собой многоядерную клетку, диаметр его составляет от 10 до 100 мкм. Данная клетка заключена в оболочку, сарколемму, которая заполнена саркоплазмой. В саркоплазме располагаются миофибриллы. Миофибрилла — нитевидное образование, состоящее из саркомеров. Толщина миофибрилл в общем случае менее 1 мкм. В зависимости от количества миофибрилл различают белые и красные мышечные волокна. В белых волокнах миофибрилл больше, саркоплазмы меньше, благодаря чему они могут сокращаться более быстро. В красных волокнах содержится большое количество миоглобина, из-за чего они и получили такое название. Помимо миофибрилл в саркоплазме мышечных волокон также присутствуют митохондрии, рибосомы, комплекс Гольджи, включения липидов и прочие органеллы. Саркоплазматическая сеть обеспечивает передачу импульсов возбуждения внутри волокна. В состав саркомеров входят толстые миозиновые нити и тонкие актиновые нити[1].
Актин — сократительный белок, состоящий из 375 аминокислотных остатков с молекулярной массой 42300, который составляет около 15 % мышечного белка. Под световым микроскопом более тонкие молекулы актина выглядят светлой полоской (так называемые «Ι-диски»). В растворах с малым содержанием ионов актин содержится в виде единичных молекул с шарообразной структурой, однако в физиологических условиях, в присутствии АТФ и ионов магния, актин становится полимером и образует длинные волокна (актин фибриллярный), которые состоят из спирально закрученных двух цепочек молекул актина. Соединяясь с другими белками, волокна актина приобретают способность сокращаться, используя энергию, содержащуюся в АТФ.
Миозин — основной мышечный белок; содержание его в мышцах достигает 60 %. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. Эти белки проявляют энзиматическую активность АТФазы, необходимую для сокращения актомиозина. Под микроскопом молекулы миозина в мышцах выглядят тёмной полоской (так называемые «А-диски»).
Актомиозин — белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, характеризующийся энзиматической активностью АТФазы. Это значит, что благодаря энергии, освобождённой в процессе гидролиза АТФ, актомиозин может сокращаться. В физиологических условиях актомиозин создаёт волокна, находящиеся в определённом порядке. Фибриллярные части молекул миозина, собранные в пучок, образуют так называемую толстую нить, из которой перпендикулярно выглядывают миозиновые головки. Молекулы актина соединяются в длинные цепочки; две таких цепочки, спирально закрученные друг вокруг друга, составляют тонкую нить. Тонкая и толстая нити расположены параллельно таким образом, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми, а каждая толстая нить — шестью тонкими; миозиновые головки цепляются за тонкие нити.
В целом, мышечная ткань состоит из воды, белков и небольшого количества прочих веществ: гликогена, липидов, экстрактивных азотсодержащих веществ, солей органических и неорганических кислот и др. Количество воды составляет 72—80 % от общей массы[1].
Химический состав поперечно-полосатых мышц млекопитающих (средние значения)[1]
Компонент Процент от сырой массы
Вода 72-80
Плотные вещества, 20-28
в том числе
белки 16,5-20,9
гликоген 0,3-3,0
фосфоглицериды 0,4-1,0
холестерин 0,06-0,2
креатин + креатин-фосфат 0,2-0,55
креатинин 0,003-0,005
АТФ 0,25-0,40
карнозин 0,2-0,3
карнитин 0,02-0,05
ансерин (англ. Anserine) 0,09-0,15
свободные аминокислоты 0,1-0,7
молочная кислота 0,01-0,02
зола 1,0-1,5
Мышечные белки принято подразделять в зависимости от их растворимости в воде или соляных средах. Выделяют три главные группы белков: саркоплазматические (35 % от общего количества белка), миофибриллярные (45 %) и белки стромы (20 %). В состав белков саркоплазмы входят несколько белковых веществ, обладающих свойствами глобулинов, ряд протеинов, миоглобин, белки-ферменты, парвальбумины. Парвальбумин секвестирует уровни ионов Ca2+, что ускоряет мускульное расслабление. Белки-ферменты находятся в митохондриях и регулируют процессы тканевого дыхания, азотистый и липидный обмен и пр. Саркоплазматические белки растворяются в соляных средах с низкой ионной силой.
Миозин, актин и актомиозин относятся к группе миофибриллярных белков, отвечающих за сокращения мышц. Сюда же относятся регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин (англ. Actinin). Комплекс тропомиозина и тропонина отвечает за чувствительность мышц к ионам Ca2+. Миофибриллярные белки растворяются в соляных средах с высокой ионной силой. Содержание миофибриллярных белков зависит от типа мышц, при этом белки также отличаются своими физико-химическими свойствами. Наибольшее их количество наблюдается в скелетных мышцах, в миокарде их намного меньше, и менее всего — в гладких мышцах. Например, в мышечной ткани желудка белков этой группы в 2 раза меньше, чем в поперечнополосатых мышцах.
К белкам стромы относится коллаген и эластин. В отличие от миофибриллярных белков, содержание белков стромы максимально в гладких мышцах и сердечной мышце.
При развитии организма происходит существенное изменение химического состава мышц. Общее содержание белков в мышечной ткани эмбрионов меньше, чем у взрослых особей, а воды, соответственно, больше. Также отличается состав непосредственно белковой массы, когда по мере развития происходит уменьшение количества белков стромы и повышается содержание миозина и актомиозина. Также происходит уменьшение присутствия нуклеопротеинов, РНК и ДНК, а доля высокоэнергетических соединений (АТФ и креатин-фосфата) увеличивается. Появление определённых элементов в мышечной ткани связано с конкретными стадиями развития. В период формирования рефлекторной дуги и выработки двигательного рефлекса в мышцах появляются имидазолсодержащие дипептиды (ансерин и карнозин), формируется Ca2+-чувствительность актомиозина[1].